拜读了您1993年Cell的文章，也看了颜宁2015 Nature 的文章。
您用突变的方式改变细菌UhpT 的6个 半胱氨酸， 您的实验目的是想知道这六个氨基酸是否影响UhpT的转运功能。 您这个方法不是野路子， 而是那个时代的大路子， 大家都这么做， 一顺水的搞突变来测试功能。
您的实验结果证明这6 个氨基酸突变 （用S 丝氨酸代替）都没有影响功能。 然后您用重金属做抑制物， 发现重金属和葡萄糖都需要C265这个位点。
所以您的文章题目是：Identification a residue in the translocation pathway of a membrane carrier (识别一个位于转膜蛋白上与转运通路相关的氨基酸)。
您在文章的Discussion部分给了一个简单的示意图（您所谓的喇叭口）， 推测被转运物是通过跨膜蛋白的主动搬运，而不是被动扩散方式通过细胞膜，仅此而已， 您这文章在最重要的题目和Summary 部分， 都没有任何字样提到转运机理， 您这文章能发在Cell， 但感兴趣的人没几个，看不出太令人兴奋的东西。把自己的研究说成是活的就有点可笑了， 您的研究就是测定了点突变之后对糖的转化的影响， 对于这个膜转运蛋白的运作机制是一无所知。 而颜宁的研究恰恰是对这个蛋白的运作机制， 与葡萄糖的相互作用机制， 是怎样互相作用把糖转运的， 在分子和原子水平上给予了科学解释。按照颜宁自己的话说， 这蛋白就像是一个旋转门 ， 一转就把一个葡萄糖转进去了。 颜宁的文章中没有提到你这研究， 没有任何不妥， 相信从1993 到2015 二十多年间， 这个领域有大量的研究和综述可以引用， 老阎你想太多了， 您思想还在90年代。
再看看颜宁的文章， 我敢肯定您在对颜宁的研究发表一系列看法之前， 没有认真读过她的文章， 您甚至也没有读过其它现代结构生物学的文章。颜宁的工作不仅仅是活的， 而且活的很生动， 在2.4埃 （一埃=0.7纳米）的分辨度上， 把葡萄糖与转运蛋白的相互作用过程，用分子和原子间的互动完全展现出来。 您想当然的把X线晶体衍射结构分析当成“死的”，对此我只能说，老阎， 您离开科学界太久了！！ 落伍太远了！ 说的话就跟普通老百姓想当然望文生义一样，看到X线，看到晶体，想当然就把一切当成死的。 建议您认真读一读颜宁的文章， 您会发现你错大了。
这是您的文章
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